New insights into the mechanism of mitochondria, the subcellular 
structures which generate energy for living cells, have been obtained 
by scientists at the CAS Institute of Biophysics (IBP) and Tsinghua 
University. They have determined, for the first time in the world, the 
crystal structure of Complex II (also known as succinate:ubiquinone 
oxidoreductase), one of the four respiratory membrane protein complexes 
located in the mitochondrion.

    Mitochondria, as cellular organelles, are the "energy factory" of the 
cell and are mainly responsible for cell aerobic respiration. They realize 
energy transformation through the oxidation-phosphorylation process and 
provide most of the energy for cell activity. The oxidation process in 
mitochondria is carried out by four respiratory membrane protein complexes 
inside the mitochondrial inner membrane (Complex I, II, III and IV).

    Since the 1990s, mapping the three-dimensional structures of these 
four membrane protein complexes has been a major research focus in biology. 
For many years, scientists have made great efforts, trying to make advances 
in this area. Until recently, however, only the crystal structures of 
Complex III and IV had been solved.

    

    Three years ago, a joint team led by Prof. Zihe Rao, IBP director and 
Vice-dean of the Medical School, Tsinghua University, began their efforts 
to solve the three-dimensional structure of the Complex II using new 
methods.

    They opted to extract and purify this membrane protein complex from 
porcine heart and finally completed the determination of its three-
dimensional structure, which is comprised of four different proteins. 
Their work was published in the July 1 issue of Cell.

    This work is important because it provides a bona fide Imodel for 
study of the mitochondrial respiratory system, increasing scientists' 
understanding of one of the most fundamental processes of biological 
systems, says Prof. Rao, who came back to China in 1996 after spending 
eight years in the Laboratory of Molecular Biophysics, Oxford University 
in UK. It will also facilitate the development of therapies to treat human 
mitochondrial diseases related to mutations in this complex, he notes.

    The structure determination of membrane proteins is a very challenging 
and frequently unrewarding task. Complex II is one of the few membrane 
proteins whose structures have been solved in the world to date, and is 
the second such achievement by Chinese scientists. In 2004, IBP researchers 
succeeded in determining the crystal structure of the major light-harvesting 
complex of photosystem II (LHC-II)

    With the determination of the Complex II structure, scientists now have 
more than half of the mitochondrial respiratory membranes filled in. What 
remains is the Complex I protein, and that has become a new target for Prof. 
Rao and his colleagues in coming years.